ABSTRACT
En el presente trabajo se describe anatómica e histológicamente el tubo digestivo y aparato venenoso de Gemmula periscelida (Gastropoda: Turridae) en ejemplares colectados al Noroeste de la Plataforma Continental Yucateca. Se determinó que el tipo de epitelio que reviste a cada una de las zonas del tubo digestivo (probóscide, esófago anterior, medio y posterior, estómago, glándula digestiva e intestino) y al aparato venenoso, es diferente a lo reportado para otros túrridos; por lo que se infiere el posible mecanismo de alimentación para esta especie.
In this paper we realized anatomical and histologically description of the digestive tract and venom apparatus of Gemmula periscelida (Gastropoda: Turridae) specimens collected northwest of the Yucatan Shelf. Results of analysis show that there are differences in the type of epithelium coating each of the areas of the digestive tract (proboscis, anterior, middle and posterior esophagus, stomach, digestive gland and intestine) and of a venom apparatus with respect to that reported for other turrid snails. This suggests the possible feeding mechanism for this species.
Subject(s)
Animals , Snails/anatomy & histology , Gastrointestinal Tract/anatomy & histology , Venoms , Mollusk VenomsABSTRACT
Se describe la obtención, purificación y caracterización de dos proteínas hipofisiarias de origen caprino con carga eléctrica diferente y con características de hormona luteinizante (LH). La fracción no retenida en la cromatografía de intercambio catiónico (CM-celulosa) designada CM-lab y la correspondiente al segundo pico de dicha cromatografía (CM-2ab), se repurificaron en una cromatografía de intercambio aniónico (DEAE-celulosa) en condiciones idénticas, para obtener LH-I (CM-lab-DEAE-la) con un rendimiento de 76 mg/kg de adenohipófisis, y a la LH-II (CM2ab-DEAE-lb) con 15 mg/kg. La diferencia de carga de cada proteína se determinó por su movilidad relativa (Rf) mediante una electroforesis en geles de poliacrilamida (PAGE) en condiciones nativas. La LH-I mostró un Rf de 0.09 (banda mayoritaria) y 0.415, mientras la LH-II presentó 2 bandas de tipo catiónico con un Rf de 0.14, 0.19 (banda mayoritaria). La determinación del peso molecular relativo de LH-I y LH-II, se llevo a cabo por medio de una electroforesis en geles de poliacilamida-dodecilsulfato de sodio (SDS-PAGE). En condiciones no reductoras (NR), ambas proteínas presentaron un peso molecular relativo de 36.5 kilodaltones (KDa) correspondiente a la forma monomérica, semejante a los estándares NIDDK-oLH-26 y USDA-bLH5, mientras que en presencia de 2ß-mercaptoetanol (condiciones reducidas), las proteínas presentaron un peso molecular de 22.4 y 20.2 KDa. El análisis por inmunotransferencia (Western-blot) en condiciones NR utilizando el anti-oLH (CSU-204), permitió identificar bandas inmunorreactivas de peso molecular de 50,43, 36.5 (mayoritaria), y 22.4 KDa, tanto en los estándares como en las fracciones obtenidas en este estudio. La potencia biológica realizada en un bioensayo in vivo 3 + 3 balanceado fue de 1.03 UI/mg para la LH-I. y de 0.65 UI/mg para la LH-II con intervalos de confianza de 95 por ciento. Su actividad inmunológica se determinó con un radioinmunoensayo (RIA) homólogo de LH caprina, a la dosis esperada del 50 por ciento (ED 50). Los resultados fueron de 1.7 ng/ml y 3.5 ng/ml para LH-I y LH-II respectivamante. Se concluye que esta técnica permite la obtención de dos proteínas con carga eléctrica diferente, con actividad biológica e inmunológica de LH, y con peso molecular idéntico